澱粉樣蛋白沉積又稱系統性澱粉樣變性（systematicamyloidosis），是由於澱粉樣蛋白（amyloid）在全身細胞外組織間隙中沉積，從而破壞細胞和器官功能的疾病Picken等提出的系統性澱粉樣變性最新定義是：澱粉樣變性是一組由遺傳變性和感染等不同因素引起的，因蛋白質分子摺疊異常所致的澱粉樣物質的沉積綜合徵。由於沉積的澱粉樣蛋白和受累器官有所不同，因此臨床表現不均一。常見受累器官有肝、腎、神經、心臟、胃腸道等受累組織則以面板舌、淋巴結等較常見。全身所有組織和器官均可受累，但不一定有臨床表現。
澱粉樣物質形成的確切機制尚未完全弄清，但澱粉樣原纖維沉積的先決條件，是其前體蛋白產生的量過多或有結構異常前體蛋白經不完全降解後成為易於摺疊成反向平行的beta;-片層結構片段而在家族性澱粉樣變多發性神經病及血液透析相關型澱粉樣變時，完整的未經降解的TTR及beta;2-M分子，也可形成澱粉樣原纖維。
蛋白質的一級結構對其能否形成澱粉樣原纖維非常重要，如在遺傳性澱粉樣變時，單個氨基酸置換就可使原來不能形成澱粉樣物質的野生型分子變成能產生原纖維的突變型分子。此外，還有一些其他因素對原纖維的沉積過程及分佈等有影響統稱之為澱粉樣促進因子（amyloidenhancingfactor，AEF）可能與臨床上的個體差異有關。澱粉樣蛋白形成的機制。
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